desnaturalización de las proteínas

Conformación (estructura) de la cadena peptídica se ordena y es única para cada proteína. En condiciones especiales hay un gran número de hueco de bonos que estabilizan la estructura espacial de la molécula de compuesto. Como resultado, la brecha completamente toda la molécula (o una porción sustancial de la misma) toma la forma de espiral al azar. Este proceso se llama "desnaturalización". Este cambio puede provocar calor de sesenta a ochenta grados. De este modo, cada molécula, la brecha resultante puede diferir en conformación de la otra.

La desnaturalización de proteínas se lleva a cabo bajo la influencia de cualquier agente capaz de destruir enlaces no covalentes. Este proceso se puede producir en condiciones alcalinas o ácidas, sobre la superficie de la sección de fase, bajo la acción de algunos compuestos orgánicos (fenoles, alcoholes y otros). desnaturalización de la proteína puede ocurrir bajo la influencia de cloruro de guanidinio o urea. Los agentes dijeron que forman enlaces débiles (hidrófoba, iónica, de hidrógeno) con carbonilo o grupos amino de la cadena principal del péptido con un número de grupos de residuos de aminoácidos, la sustitución de sus propios disponible proteína de enlaces de hidrógeno dentro de las moléculas. Como resultado, se produce un cambio en la estructura secundaria y terciaria.

Resistencia a los agentes desnaturalizantes depende principalmente de la presencia en la molécula de los compuestos proteicos de enlaces disulfuro. inhibidor de tripsina tiene tres enlaces S – S. Bajo la condición de recuperación de la desnaturalización de la proteína se produce sin otras influencias. Si posteriormente poner la conexión en condiciones en las que la oxidación se lleva a cabo grupos SH de la cisteína y la formación de enlaces disulfuro, la conformación original se restaura. La presencia de incluso un único enlace disulfuro aumenta significativamente la estabilidad de la estructura espacial.

desnaturalización de la proteína, típicamente acompañado por una disminución en la solubilidad. Junto con este precipitado a menudo formas. Se produce en forma de "proteína cuajada." A altas concentraciones de los compuestos en la solución, "coagulación" se somete a toda la solución, como, por ejemplo, esto sucede cuando hirviendo huevos. Cuando la desnaturalización de la proteína pierde su actividad biológica. Este principio se basa el uso de ácido carbólico (solución acuosa de fenol) como una sustancia antiséptica.

La inestabilidad de la estructura espacial, la alta probabilidad de fallo bajo la influencia de diversos agentes es significativamente difícil de aislar y la investigación de proteínas. También creó algunos problemas al utilizar los compuestos en la medicina y la industria.

Si la desnaturalización de la proteína se llevó a cabo por exposición a altas temperaturas, enfriamiento lento tiene lugar en ciertas condiciones, el renativatsii proceso – la recuperación de la conformación nativa (original). Este hecho demuestra que la colocación de la cadena de péptido es de acuerdo con la estructura primaria.

La formación de la conformación nativa (ubicación de origen) es un proceso espontáneo. En otras palabras, esta disposición corresponde a la cantidad mínima de energía libre contenida en una molécula. Uno puede como resultado concluir que la estructura espacial del compuesto se codifica en la secuencia de aminoácidos en las cadenas peptídicas. Esto a su vez significa que todos los polipéptidos relacionados por alternancia de aminoácidos (por ejemplo, cadenas de péptidos mioglobinovye), tomará una conformación idéntica.

Las proteínas pueden haber diferencias significativas en la estructura principal, aunque poco o absolutamente idénticos en la conformación.