La regulación de la actividad de las enzimas y sus formas

Como una unidad de la materia viva, que funciona como un conjunto de sistemas biológicos abiertas, la célula está en constante comunicación con la sustancia ambiente externo y energía. Para mantener la homeostasis en el que hay un grupo de sustancias especiales de naturaleza proteica – enzimas. Estructura, función y regulación de la actividad de las enzimas estudiadas bioquímica rama especial, enzimología llamada. En este artículo, el uso de ejemplos concretos, consideraremos diversos mecanismos y métodos para regular la actividad de enzimas inherentes en mamíferos superiores y seres humanos.

Las condiciones necesarias para la actividad enzimática óptima

Los agentes biológicamente activos que afectan selectivamente tanto la reacción de la asimilación y la escisión exhiben sus propiedades catalíticas en las células bajo ciertas condiciones. Por ejemplo, es importante saber en qué parte de la célula tiene lugar un proceso químico, que consiste en enzimas. compartimentación Debido (la división del citoplasma a los sitios) reacciones antagónicas se producen en sus diversas partes y orgánulos.

Por lo tanto, la síntesis de proteínas se lleva a cabo en los ribosomas y su escisión – en hyaloplasm. regulación de la actividad celular de las enzimas que catalizan reacciones bioquímicas opuesto, no sólo proporciona la velocidad de flujo óptima del metabolismo, pero también previene la formación de las vías metabólicas de energía inútil.

complejo multienzimático

organización estructural y funcional de las enzimas, las células unidad forma enzimáticas. La mayoría de las reacciones químicas que tienen lugar en él están relacionados entre sí. Si en un producto de proceso químico de varias etapas de la primera reacción es un reactivo para más, en este caso, la disposición espacial de las enzimas en la célula se expresa particularmente fuerte.

Se debe recordar que las enzimas son por simple naturaleza o proteínas complejas. Y su sensibilidad a los sustratos celulares, debido principalmente a un cambio en su propia configuración espacial de la estructura terciaria o cuaternaria del péptido. Enzimas y reaccionan a los cambios no sólo en los parámetros celulares, tales como composición química hyaloplasm, concentración de reactivos y productos de reacción, la temperatura, sino también a los cambios en las células vecinas o en el fluido extracelular.

¿Por qué la célula dividida en compartimentos

dispositivo de la fauna razonable y lógico simplemente increíble. Esto se aplica plenamente a las manifestaciones de la vida característicos de la célula. Para químico del científico bastante claro que las reacciones químicas enzimáticas multidireccionales, por ejemplo la síntesis de la glucólisis y la glucosa no puede proceder en el mismo tubo. ¿Cómo, entonces, lo contrario se produce en el hyaloplasm reacción de una sola célula, que es el sustrato para su conducta? Resulta que el contenido celular – el citosol, – en el que los procesos químicos antagonistas se llevan a cabo espacialmente separadas y formas aisladas loci – compartimentos. Debido a sus reacciones metabólicas de los mamíferos superiores y los seres humanos están regulados especialmente con precisión, y productos metabólicos se transforman en la forma, fácilmente penetra a través de las paredes de los sitios celulares. A continuación, restauran su estructura original. Además del citosol, las enzimas contenidas en orgánulos: ribosomas, mitocondrias, núcleo, lisosomas.

El papel de las enzimas en el metabolismo energético

Considere la descarboxilación oxidativa del piruvato. Regulación de la actividad catalítica de las enzimas que ha sido bien estudiado enzimología. Este proceso bioquímico tiene lugar en las mitocondrias – orgánulos dvumembrannyh de las células eucariotas – y un proceso intermedio entre la glucosa división anóxico y el ciclo de Krebs. Piruvato deshidrogenasa complejo – PDH – contiene tres enzima. En superiores mamíferos y seres humanos reducen su ocurra con una concentración creciente de la acetil-CoA y NATH, es decir, en el caso de las oportunidades educativas moléculas alternativas de acetil-CoA. Si la célula necesita más porciones de energía y requiere nuevas moléculas aceptoras para reacciones de amplificación tricarboxílicos ciclo del ácido, las enzimas se activan.

¿Cuál es la inhibición alostérica

Regulación de la actividad de las enzimas se puede llevar a cabo con sustancias especiales – inhibidores catalíticos. Pueden estar unidos covalentemente a la enzima loci específicos, sin pasar por su sitio activo. Esto conduce a una deformación espacial de la estructura del catalizador y automáticamente implica una reducción de sus propiedades enzimáticas. En otras palabras, no existe regulación alostérica de la actividad enzimática. También añadimos que esta forma de acción catalítica enzimas oligoméricas inherentes, es decir, aquellos cuyas moléculas consisten en dos o más subunidades de proteína poliméricos. PDH-complejo discutido en el título anterior es sólo contiene tres enzima oligomérica: piruvato deshidrogenasa, una deshidrogenasa y degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

enzimas reguladoras

Investigación in Enzymology estableció hecho de que la tasa de reacciones químicas depende tanto de la concentración y actividad del catalizador. Muy a menudo, las principales vías metabólicas contienen enzimas que regulan la velocidad de reacción en todos sus sitios.

Se llaman regulador y afectan generalmente la reacción inicial del complejo, y pueden participar en la mayoría de los procesos químicos lentos en una reacción irreversible, o unirse a los reactivos en los puntos de ramificación en una vía metabólica.

¿Cómo es la interacción péptido

Un método por el cual la regulación de la actividad de la enzima se produce en una célula es una interacción proteína-proteína. ¿Qué es? Las proteínas reguladoras se fusionan a la molécula de enzima, con lo que su activación. Por ejemplo, la enzima adenilato ciclasa situada en la superficie interna de la membrana celular y puede interactuar con estructuras tales como receptor de la hormona y el péptido dispuesto entre él y la enzima. Puesto que el receptor de la hormona compuesto resultante cambia su confirmación espacial intermedia proteína, este método de la mejora de las propiedades catalíticas de la adenilato ciclasa en la bioquímica se llama "proteínas reguladoras de activación debido a la adhesión."

Protómeros y su papel en la bioquímica

Este grupo de sustancias, llamado de otro modo las proteínas quinasas, acelerar la transferencia del anión PO ₄ ^3- ácido gidroksogrupp amino perteneciente a una macromolécula péptido. La regulación de la actividad de enzimas protómeros será considerado por nosotros como un ejemplo de la proteína quinasa A. Se molécula – tetrámero está compuesto de dos catalítico y dos subunidades reguladoras y péptido no funciona como catalizador, siempre que la región reguladora para protómero unido una molécula de cuatro cAMP. Esto hace que la transformación de la estructura espacial de las proteínas reguladoras, que conduce a la liberación de dos partículas de proteína activadas catalíticos, es decir protómeros de disociación. Si separada de las subunidades reguladoras de molécula cAMP, la proteína quinasa complejo inactivo de nuevo restaurado a un tetrámero, como ocurre catalítica Asociación y partículas de péptidos reguladores. Por lo tanto, la forma en la regulación de la actividad de la enzima discutió anteriormente proporcionan su naturaleza reversible.

regulación química de la actividad enzimática

Bioquímica y estudió estos mecanismos de regulación de la actividad enzimática, la fosforilación, la desfosforilación. El mecanismo de regulación de la actividad de la enzima en este caso tiene la forma siguiente: los residuos de aminoácidos de la enzima que contiene OH ^-, cambiar su modificación química debido a la exposición a fosfoproteinfosfataz. En este caso, la corrección susceptibles del sitio activo de la enzima, en el que las enzimas por alguna razón se les está activando y para los demás – inhibidor. fosfoproteinfosfataz propiedades catalíticas sí mismos están regulados por hormonas en turno. Por ejemplo, almidón de animales – glucógeno – y la grasa entre las comidas se descompone en el tracto gastrointestinal, o más precisamente, en el duodeno bajo la influencia de glucagón – enzima de páncreas.

Este proceso se ve reforzada por la fosforilación de enzimas gastrointestinales tróficos. En el período activo de la digestión cuando la comida entra desde el estómago hasta el duodeno, la síntesis de glucagón es mayor. La insulina – una enzima pancreática producida por las células alfa de los islotes de Langerhans, – interacciona con el receptor, incluyendo la fosforilación del mismo mecanismo de enzimas digestivas.

proteólisis parcial

Como se puede ver, los niveles de regulación de la actividad enzimática en la célula variaron. Para las enzimas que están fuera del citosol o orgánulos (en el plasma sanguíneo o en el tracto gastrointestinal), el método de activación es el proceso de hidrólisis de enlaces peptídicos CO-NH. Se requiere, puesto que tales enzimas se sintetizan en una forma inactiva. Molécula es escindido por la porción peptídica de la enzima y el resto está sujeta a modificación de la estructura del sitio activo. Esto conduce al hecho de que la enzima "incluye una condición de trabajo", es decir, es capaz de influir en el curso del proceso químico. Por ejemplo, el páncreas enzima inactiva no tripsinógeno escinde proteínas de los alimentos que entra en el duodeno. Se lleva a cabo bajo la acción de la proteólisis enteropeptidasa. Después de que la enzima se activa y ahora se llama tripsina. proteolisis parcial – el proceso es reversible. Se produce en casos tales como la activación de enzimas que descomponen los polipéptidos en la coagulación sanguínea.

Papel de concentración de los materiales de partida en el metabolismo de la célula

Regulación de la actividad de la disponibilidad de sustrato enzima visto parcialmente en contacto subtítulo "complejo multienzimático." La velocidad de las reacciones catalíticas que tienen lugar en varias etapas, depende del número de moléculas del material de partida de alta es en células Hialoplasma u orgánulos. Esto es debido al hecho de que la velocidad de la vía metabólica es directamente proporcional a la concentración del material de partida. Las moléculas de reactivo más grandes ubicadas en el citosol, mayor será la velocidad de todas las reacciones químicas posteriores.

regulación alostérica

Las enzimas cuya actividad está controlada no sólo por la concentración de los materiales de partida, reactivos, sino también las sustancias efectoras, caracterizado por la denominada regulación alostérica. La mayoría de estas enzimas se presentan con los productos intermedios del metabolismo en la célula. Debido a los efectores y aplicado la regulación de la actividad de la enzima. Bioquímica demostró que estos compuestos, llamados enzimas alostéricos son muy importantes para el metabolismo de las células, ya que tienen una muy alta sensibilidad a cambios en su homeostasis. Si la enzima inhibe la reacción química, es decir, que reduce su velocidad – que se llama un efector negativo (inhibidor). En el caso contrario, cuando hay un aumento en la velocidad de reacción, se trata de la activador – un efector positivo. En la mayoría de los casos, los materiales de partida, es decir, las sustancias reaccionantes que entran en las interacciones químicas juegan un papel activadores. Por supuesto, los productos formados por reacciones de varias etapas se comportan como inhibidores. Este tipo de regulación construido sobre la relación de concentración de los reactivos y productos, llama heterótrofa.