¿Cuál es la función de la proteína enzimática? La función enzimática de proteínas: ejemplos

El trabajo de nuestro cuerpo – un proceso muy complejo en el que millones de células implicadas, miles de diferentes sustancias. Sin embargo, hay un área que es totalmente dependiente de las proteínas específicas, sin la cual la vida humana o animal sería completamente imposible. Como habrá adivinado, estamos hablando ahora de las enzimas.

Hoy vamos a considerar el enzimática función de las proteínas. Esta es un área importante de la bioquímica.

Dado que la base de estas sustancias son predominantemente proteínas, entonces pueden ser considerados por ellos. Usted debe saber que para las primeras enzimas de tiempo se descubrieron en los años 30 del siglo 19, sólo los científicos tomaron más de un siglo, con el fin de llegar a una definición más o menos uniforme para ellos. Entonces, ¿qué función es realizada por enzimas proteicas? En esta, así como su estructura y reacciones de los ejemplos que usted aprenderá de este artículo.

Usted tiene que entender que no todas las proteínas puede ser una enzima, incluso en teoría. Las proteínas globulares única forma capaz de exhibir actividad catalítica con respecto a otros compuestos orgánicos. Al igual que con todos los compuestos naturales de esta clase, las enzimas se componen de residuos de aminoácidos. Tenga en cuenta que la función enzimática de proteínas (ejemplos de los cuales serán en el artículo) puede ser realizado solamente por uno cuya masa molar es menor que 5,000.

¿Qué es una enzima, la definición moderna

Enzimas – un catalizador de biológico origen. Tienen la capacidad de acelerar la reacción, debido al contacto estrecho entre los reactivos (sustratos). Podemos decir que la función enzimática de las proteínas – un proceso poco de catálisis de reacciones bioquímicas que son exclusivas de un organismo vivo. Sólo una pequeña parte de ellos se puede reproducir en el laboratorio.

Cabe señalar que en esta área ha habido algunos avances en los últimos años. Los científicos poco a poco se han acercado a la creación de enzimas artificiales que pueden ser utilizados no sólo por razones económicas, sino también la medicina. Se desarrolla enzimas que pueden destruir con eficacia incluso en pequeñas áreas de cáncer incipiente.

¿Qué partes de la enzima directamente implicados en la reacción?

Obsérvese que, en contacto con el sustrato no incluye todo el cuerpo de la enzima, pero sólo una pequeña sección de los cuales se llama el sitio activo. Esta es su principal característica de complementariedad. Este concepto implica que la enzima es ideal para el sustrato en la forma y sus propiedades físicas y químicas. Podemos decir que la función de las enzimas en este caso es el siguiente:

• Su agua viene hacia abajo desde la superficie de la cáscara.
• Hay una cierta deformación (polarización, por ejemplo).
• Después de que están dispuestos de una manera especial en el espacio, mientras que se mueve más cerca entre sí.

Estos factores conducen a la aceleración de la reacción. Ahora, vamos a hacer una comparación entre las enzimas y catalizadores inorgánicos.

Como se puede ver, la función enzimática de proteínas requiere especificidad. Por sí mismo también añadir que muchas de estas proteínas también tienen especies específicas. En pocas palabras, las enzimas humanas apenas adecuado para un conejillo de indias.

Información importante sobre la estructura de las enzimas

La estructura de estos compuestos se aísla inmediatamente tres niveles. La estructura primaria puede ser identificado por los residuos de aminoácidos que son parte de las enzimas. Dado que la función enzimática de las proteínas, ejemplos de los cuales hemos citado varias veces en este artículo, pueden llevarse a cabo sólo por ciertas categorías de compuestos, para identificar con precisión sobre esta base es muy real.

En cuanto al nivel secundario, el mismo accesorio se determina por medio de otros tipos de enlaces que se pueden producir entre estos residuos de aminoácidos. Este hidrógeno comunicación, electrostática, hidrofóbica, y interacciones de Van der Waals. Como resultado de la tensión que causan estas conexiones en diferentes partes de la enzima producida α-hélice, el bucle y beta-capítulos.

La estructura terciaria es un resultado del hecho de que relativamente grandes porciones de la cadena polipeptídica simplemente se pliegan. Los hilos resultantes son llamados dominios. Finalmente, la formación final de esta estructura se lleva a cabo sólo después de una interacción estable establecido entre diferentes dominios. Hay que recordar que la formación de los dominios que van a sí mismos de una manera totalmente independiente el uno del otro.

Algunas características del dominio

Típicamente, la cadena de polipéptido a partir de las que se forman, se compone de residuos de aminoácidos aproximadamente 150. Cuando dominios interactúan entre sí, formado glóbulo. Dado que la función es realizada por los sitios activos enzimáticos basados en ellos, deben entender la importancia de este proceso.

El dominio en sí se caracteriza por el hecho de que entre los residuos de aminoácidos en su estructura hay numerosas interacciones. Su número es mucho más alto para esas reacciones entre los propios dominios. Por lo tanto, la cavidad entre ellos relativamente "vulnerable" a las acciones de diversos disolventes orgánicos. El volumen del orden de 20-30 angstrom cúbico que se adapte a varias moléculas de agua. Diferentes dominios a menudo tienen una estructura tridimensional completamente único, que se asocia con el desempeño de funciones completamente diferentes.

sitios activos

Como regla general, los sitios activos se encuentran estrictamente entre dominios. En consecuencia, cada uno de los cuales desempeña un papel muy importante en el desarrollo de la reacción. Debido a esta disposición de los dominios encontrados considerable flexibilidad, la movilidad en la zona de la enzima. Esto es extremadamente importante, ya que la función enzimática se lleva a cabo sólo aquellos compuestos que adecuadamente puede cambiar su posición espacial.

Entre longitud de enlace polipéptido en el cuerpo de la enzima, y por funciones cómo complejas que realizaron, hay un enlace directo. papel Complicación lograrse tanto mediante la formación del sitio activo de la reacción entre el dominio catalítico y debido a la formación de completamente nuevos dominios.

Algunas proteínas, enzimas (ejemplos – lisozima y glucógeno) pueden variar mucho en tamaño (129 y 842 residuos de aminoácidos, respectivamente), aunque la reacción se cataliza la escisión de enlaces químicos del mismo tipo. La diferencia es que las enzimas más masivas y grandes son capaces de controlar mejor su posición en el espacio, lo que asegura una mayor estabilidad y velocidad de reacción.

La clasificación principal de enzimas

Actualmente aceptado y extendido en el mundo es la clasificación estándar. Según ella, se destaca seis clases principales, con las subclases apropiadas. Sólo tenemos en cuenta la básica. Aquí están:

1. Oxidoreductasas. La función de las enzimas en este caso – de estimulación reacciones redox.

2. Las transferasas. Puede realizar los sustratos de transferencia entre los siguientes grupos:

• unidades de un carbono.
• Los restos de aldehídos y cetonas.
• Acilo y glicosilo componentes.
• Alquilo (como una excepción no puede soportar CH3) residuos.
• bases nitrogenadas.
• Los grupos que contienen fósforo.

3. Las hidrolasas. En este caso, la función enzimática es para escindir las proteínas de los siguientes tipos de compuestos:

• Ésteres.
• Glucósidos.
• Ésteres y tioésteres.
• enlaces de tipo peptídico.
• Tipo de relación CN (excepto del mismo péptido).

4. liasas. Son capaces de desacoplar grupos con la posterior formación de un doble enlace. Además, puede realizar el proceso inverso: unirse a los grupos seleccionados a dobles enlaces.

5. Las isomerasas. En este caso, la función enzimática de las proteínas se complica reacciones de catálisis isoméricas. Este grupo incluye las siguientes enzimas:

• Racemasa, epimerasa.
• Tsistransizomerazy.
• oxidorreductasas intramoleculares.
• transferasas intramoleculares.
• liasa intramolecular.

6. ligasas (también conocido como sintetasa). Se utilizan para la separación de ATP, mientras que la formación de algunas conexiones.

Es fácil darse cuenta de que la función enzimática de las proteínas es muy importante, ya que son en cierta medida el control de prácticamente todas las reacciones que tienen lugar cada segundo en su cuerpo.

Lo que queda de la enzima después de la interacción con el sustrato?

A menudo, la enzima es un origen globular de proteínas, el centro activo de las cuales está representada por su mismos residuos de aminoácidos. En todos los demás casos, en la parte central firmemente conectado con él grupo prostético o coenzima (ATP, por ejemplo), la relación es mucho más débil. Un catalizador llamado una holoenzima, y su residuo, después de la eliminación de la apoenzima ATP formado.

Así, de acuerdo a esta característica enzimas clasificadas en los siguientes grupos:

• Sencilla hidrolasa, liasa, isomerasa y, que por lo general no contienen base de coenzima.
• proteínas enzimáticas (ejemplos – algunos de transaminasas) que comprende un grupo prostético (ácido lipoico, por ejemplo). Este grupo incluye muchos de peroxidasa.
• Enizmy para el que la regeneración coenzima necesaria. Estos incluyen quinasas, así como la mayor parte de las oxidorreductasas.
• Otros catalizadores, la composición de los cuales no se entiende todavía completamente.

Todas las sustancias que forman parte del primer grupo, son ampliamente utilizados en la industria alimentaria. Todos los otros catalizadores requieren condiciones muy específicas para su activación, y por lo tanto sólo funcionan en el cuerpo, o en algunos experimentos de laboratorio. Así, la función enzimática – esta es una reacción muy específico, que consiste en la estimulación de reacciones (catálisis) en ciertos tipos de condiciones bien definidas del cuerpo humano o animal.

¿Qué ocurre en el sitio activo, o por qué enzimas trabajan de manera efectiva?

Hemos dicho en repetidas ocasiones que la clave para la comprensión de la catálisis enzimática es la creación del centro activo. Es allí que la unión específica del sustrato, que en tales condiciones son mucho más activos reaccionan. Con el fin de que entienda la complejidad de las reacciones que se lleva a cabo allí, dar un ejemplo sencillo que ocurra la fermentación de la glucosa, es necesario una vez que las enzimas 12! Igualmente difícil la interacción sólo es posible debido al hecho de que una proteína que realiza la función enzimática tiene el más alto grado de especificidad.

Tipos de enzimas especificidad

Es absoluta. En este caso, la especificidad sólo se muestra una, define estrictamente enzima de tipo. Por lo tanto, la ureasa interactúa únicamente con urea. Con leche sin lactosa a medida que entra la reacción bajo cualquier condición. Eso es lo que la función es realizada por las proteínas, las enzimas en el cuerpo.

Además, el grupo no es absoluta especificidad poco común. Como se puede entender a partir del nombre, en este caso no es "receptividad" estrictamente a una clase de compuestos orgánicos (ésteres, incluyendo alcoholes complejos o aldehídos). Por ejemplo, la pepsina, que es una de las enzimas clave de la estómago, sólo muestra especificidad para la hidrólisis de enlaces peptídicos. Alcohol deshidrogenasa interactúa exclusivamente con alcoholes y no laktikodegidraza divide distintos de los ácidos alfa-hidroxi nada.

Sucede también que la característica de la función enzimática de un grupo particular de compuestos, pero bajo ciertas condiciones, las enzimas puede actuar sobre bastante diferente de su principal "propósito" de una sustancia. En este caso, el catalizador "tiende" a una determinada clase de sustancias, pero bajo ciertas condiciones puede escindir y otros compuestos (no necesariamente equivalente). Sin embargo, en este caso, la reacción será mucho más lentamente.

Ampliamente conocido por la capacidad de la tripsina para actuar en enlaces peptídicos, pero pocas personas saben que esta proteína que realiza la función de la enzima en el tracto gastrointestinal, puede así reaccionar con diferentes compuestos de éster.

Por último, existe la especificidad de la óptica. Estas enzimas pueden interactuar con una amplia variedad de sustancias aquí enteramente, pero sólo bajo la condición de que tienen una propiedades ópticas bien definidas. Así, la función enzimática de las proteínas en este caso es muy similar al principio de acción no es enzimas, catalizadores y origen inorgánico.

¿Qué factores determinan la eficiencia de la catálisis?

Hoy en día, se cree que los factores que determinan un alto grado de eficiencia de las enzimas son:

• efecto de concentración.
• efecto de orientación espacial.
• La versatilidad del centro de reacción activo.

En general, el efecto de la concentración de la sustancia no difiere de la de las reacciones de catálisis inorgánicos. En este caso, una concentración de dicho sustrato, que es varias veces mayor que un valor similar para todas las otras cosas, el volumen de solución en el centro activo. En el centro de reacción clasifica selectivamente sustancias de moléculas que deben reaccionar entre sí. No es difícil adivinar que este efecto conduce a un aumento en la velocidad de reacción química en varios órdenes de magnitud.

Cuando un proceso químico estándar tiene lugar, es extremadamente importante, que es parte de las moléculas que interactúan se chocan entre sí. En pocas palabras, la sustancia de la molécula en el momento de la colisión debe ser estrictamente orientado con respecto al otro. Debido al hecho de que se realiza bajo coacción, entonces todos los componentes implicados están dispuestos en una determinada línea, la reacción de catálisis se acelera por aproximadamente tres órdenes de un giro tal en el sitio activo de la enzima.

Bajo multifuncionalidad en este caso se refiere a una propiedad de todos los componentes del sitio activo al mismo tiempo (o estrictamente coordinada) actúan sobre la molécula "tratado" sustancia. En el que uno (molécula) no sólo se fija adecuadamente en el espacio (ver. Arriba), sino también los cambios en gran medida sus características. Todo esto en conjunto conduce al hecho de que la enzima se está volviendo mucho más fácil actuar sobre el sustrato según sea necesario.