Proteínas: estructura y función. propiedades de las proteínas

Como es sabido, las proteínas – la base del origen de la vida en nuestro planeta. Según la teoría de Oparin-Haldane era gota coacervado, que consiste en moléculas de péptidos, se ha convertido en la base del origen de los seres vivos. Esto es sin duda debido a que el análisis de la estructura interna de cualquier miembro de la biomasa muestra que estas sustancias tienen todo: plantas, animales, microorganismos, hongos, virus. Y son de naturaleza muy diversa y macromolecular.

Los nombres de estas cuatro estructuras, que son sinónimos:

• proteínas;
• proteínas;
• polipéptidos;
• péptidos.

moléculas de proteínas

Su número es realmente incalculable. En este caso, todas las moléculas de proteína se puede dividir en dos grupos principales:

• Simple – consistir sólo en secuencias de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos;
• complejo – Estructura y estructura de una proteína se caracterizan por los grupos adicionales protolíticas (prótesis), también llamados cofactores.

En este caso, las moléculas complejas también tienen su propia clasificación.

péptidos complejos de gradación

1. Glicoproteínas – están asociados estrechamente compuestos de proteínas y carbohidratos. La estructura de la molécula tejida grupos prostéticos mucopolisacáridos.
2. Las lipoproteínas – un compuesto de complejo de proteínas y lípidos.
3. Metaloproteínas – como un grupo prostético son los iones de metales (hierro, manganeso, cobre, y otros).
4. Nucleoproteínas – proteína Comentarios y ácidos nucleicos (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy – conformación de la proteína y un residuo de ácido fosfórico.
6. Chromoproteids – muy similares a metaloproteínas, sino un elemento que forma parte del grupo prostético es un complejo de color (rojo – hemoglobina, verde – clorofila, y así sucesivamente).

Cada grupo discutió la estructura y propiedades de las proteínas son diferentes. Las funciones que realizan, y pueden variar dependiendo del tipo de molécula.

La estructura química de proteínas

A partir de este punto de vista proteínas – una larga cadena, masiva de residuos de aminoácidos interconectados bonos específicos llamados péptidos. Por el lado de las estructuras de los ácidos salen rama – radicales. Esta estructura de la molécula fue descubierta por E. Fischer a principios del Siglo XXI.

Más tarde, las proteínas, la estructura y función de las proteínas han sido estudiados con más detalle. Se hizo evidente que los aminoácidos que constituyen la estructura del péptido, un total de 20, pero de este modo se puede combinar de diferentes maneras. Por lo tanto la diversidad de estructuras polipeptídicas. Además, en el proceso de la vida y el rendimiento de sus funciones proteínas son capaces de someterse a una serie de transformaciones químicas. Como resultado, cambian la estructura, y no hay absolutamente un nuevo tipo de conexión.

Para romper el enlace peptídico, es decir, interrumpir la estructura de proteínas de las cadenas debe ser elegido condiciones muy estrictas (altas temperaturas, catalizador ácido o alcalino). Esto es debido a la alta resistencia de los enlaces covalentes en la molécula, a saber, en el grupo de péptidos.

La detección de la estructura de la proteína en el laboratorio se lleva a cabo usando la reacción de biuret – efecto sobre polipéptido recién precipitado de hidróxido, cobre (II). El complejo de los iones de los grupos de péptidos y de cobre proporciona un color violeta brillante.

Hay cuatro organización estructural básica, cada uno de los cuales tiene sus propias características de la estructura de las proteínas.

Niveles de organización: la estructura primaria

Como se mencionó anteriormente, el péptido – una secuencia de residuos de aminoácidos con inclusiones, co-enzimas, o sin ellos. Así llaman a esto la estructura primaria de la molécula, que es natural, por supuesto, son los verdaderos aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y nada más. Es decir, la estructura del polipéptido lineal. En esta particular estructura de las proteínas de este tipo – en que esta combinación de ácidos es crucial para el desempeño de las funciones de la molécula de proteína. Gracias a estas características es posible no sólo para identificar péptidos sino también para predecir las propiedades y el papel de una completamente nueva, aún no descubierto. Ejemplos de péptidos que tienen estructura primaria naturales – insulina, pepsina, quimotripsina, y otros.

conformación secundaria

Estructura y propiedades de las proteínas en esta categoría varían un poco. Tal estructura puede formarse inicialmente en la naturaleza o cuando se somete a hidrólisis primaria rígido, la temperatura u otras condiciones.

Esta conformación tiene tres variedades:

1. Lisas,, bobinas estereorregulares regulares construyen a partir de los residuos de aminoácidos que están retorcidos alrededor del eje de conexión de núcleo. Sólo se mantienen unidos por enlaces de hidrógeno que se producen entre el grupo de oxígeno de un péptido y el otro hidrógeno. En donde la estructura es correcta debido al hecho de que las vueltas uniformemente repiten cada 4 nivel. Tal estructura puede ser tanto con la mano izquierda y pravozakruchennoy. Pero en la mayoría de las proteínas conocidas dextrógiro predomina el isómero. Dicha conformación se denomina alfa-estructuras.
2. La composición y estructura de la siguiente proteína de tipo difiere de la anterior en que los enlaces de hidrógeno no se forman entre el lado de pie al lado del otro en un lado del resto de la molécula y entre sustancialmente eliminado, en el que a una distancia suficientemente grande. Por esta razón, toda la estructura se convierte en cadenas de polipéptidos serpiente más onduladas, retorcidas. Hay una característica que debe ser proteína. La estructura de los aminoácidos de las ramas debe ser tan corto como el de glicina o alanina, por ejemplo. Este tipo de conformación secundaria se llama láminas beta por su capacidad para permanecer juntos si la formación de la estructura global.
3. Perteneciente a la tercera estructura de tipo proteína como la biología indica raznorazbrosannye complejo, fragmentos desordenados que no tienen estereorregularidad y capaces de modificar la estructura bajo la influencia de las condiciones externas.

Ejemplos de proteínas que tienen estructura secundaria por naturaleza, no se revela.

La educación terciaria

Esta es una conformación bastante complejo, que tiene el nombre de "glóbulo". ¿Qué es una proteína? La estructura de la misma se basa en la estructura secundaria, pero agregó nuevos tipos de interacciones entre los átomos de los grupos, y la molécula entera se pliega como, guiado así, el hecho de que los grupos hidrófilos se han dirigido en glóbulos y hidrófoba – out.

Esto explica la carga de la molécula de proteína en soluciones coloidales agua. ¿Cuáles son los tipos de interacciones están allí?

1. Los enlaces de hidrógeno – permanecen sin cambios entre las mismas partes que en la estructura secundaria.
2. El (hidrófilo) hidrófobos interacción – surgen cuando se disuelve en agua polipéptido.
3. atracción iónica – raznozaryazhennymi forma entre los residuos de aminoácidos grupos (radicales).
4. interacciones covalentes – pueden formarse entre los sitios específicos ácidas – moléculas de cisteína, o más bien sus colas.

Por lo tanto, la composición y estructura de las proteínas que tienen una estructura terciaria pueden ser descritos como un enrollado en cadenas polipeptídicas glóbulos, de retención y la estabilización de su conformación, debido a diversos tipos de interacciones químicas. Ejemplos de tales péptidos: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-queratina, fibroína de seda, y otros.

La estructura cuaternaria

Este es uno de los más difíciles de los glóbulos, que forman las proteínas. La estructura y función de las proteínas de dicho plan es muy versátil y específica.

¿Cuál es esta conformación? Se encuentra a pocos (a veces decenas) de cadenas de polipéptidos grandes y pequeños, que se forman independientemente uno del otro. Pero entonces, debido a las mismas interacciones que hemos considerado para la estructura terciaria de estos péptidos están retorcidos y entrelazados. Así obtenido glóbulos conformacionales complejos que pueden contener átomos de metal, y grupos de lípidos, y carbohidratos. Ejemplos de tales proteínas: DNA polimerasa, la proteína de cubierta del virus del tabaco, hemoglobina, y otros.

Todas las estructuras de péptidos que hemos discutido tienen sus propios métodos de identificación en el laboratorio, basado en las posibilidades actuales de la utilización de cromatografía, centrifugación, electrónica y microscopía óptica y altas tecnologías de ordenador.

funciones

La estructura y función de las proteínas está estrechamente correlacionados entre sí. Es decir, cada péptido tiene un papel que es único y específico. También están aquellos que son capaces de llevar a cabo en una célula viva, varias transacciones importantes. Pero se puede resumir como para expresar las funciones básicas de las moléculas de proteína en los cuerpos de los seres vivos:

1. Proporcionar tráfico. organismos u orgánulos unicelulares, o ciertos tipos de células son capaces de movimiento, cortes, movimientos. Se proporciona esta proteína, formando parte de su estructura del aparato motor: cilios, flagelos, membrana citoplasmática. Si hablamos de la incapacidad de desplazamiento de las células, las proteínas pueden contribuir a su reducción (músculo miosina).
2. función nutricional o de copia de seguridad. Es una acumulación de moléculas de proteína en los ovocitos, embriones y semillas de plantas para los nutrientes adicionales de llenado que falta. Tras la escisión de los péptidos producir aminoácidos y sustancias biológicamente activas, que son necesarias para el desarrollo normal de los organismos vivos.
3. La función de energía. Aparte de los hidratos de carbono hace que el cuerpo puede producir y proteínas. En la descomposición de 1 g de péptido liberado 17,6 kJ de energía útil en forma de trifosfato de adenosina (ATP), que se gasta en los procesos vitales.
4. Señal y función reguladora. Consiste en llevar a cabo un cuidadoso control de los procesos en curso y la transmisión de señales desde la célula al tejido, de ellos a las autoridades, desde el más reciente en el sistema y así sucesivamente. Un ejemplo típico es la insulina, que se registra estrictamente el número de glucosa en sangre.
5. la función del receptor. Esto se logra mediante el cambio de la conformación del péptido con un lado de la membrana y acoplar el otro extremo de la reestructuración. Cuando esto ocurre y requiere la transmisión de la señal y la información. La mayoría de estas proteínas están incrustadas en la membrana citoplasmática de las células y llevar a cabo un control estricto sobre la totalidad del material que pasa a su través. También le avise a los cambios químicos y físicos en el medio ambiente.
6. función de transporte de los péptidos. Se lleva a cabo alimenta proteínas y proteínas transportadoras. Su función es obvia – el transporte de moléculas deseables a los sitios con una baja concentración de las partes altas. Un ejemplo típico es el transporte de oxígeno y dióxido de carbono de los órganos y tejidos de la proteína hemoglobina. También han logrado la administración de compuestos con un bajo peso molecular a través de la membrana en la célula.
7. función de la estructura. Uno de los más importantes de los que se realiza la proteína. La estructura de las células y sus orgánulos se proporciona péptidos. Son similares al bastidor definir la forma y la estructura. Además, también se apoyan, y modificar si es necesario. Por lo tanto, para el crecimiento y desarrollo de todos los organismos vivos proteínas esenciales en la dieta. Tales péptidos incluyen elastina, tubulina, colágeno, actina, y otra queratina.
8. La función catalítica. Su realización enzimas. Muchos y variados, aceleran todas las reacciones químicas y bioquímicas en el cuerpo. Sin su participación, manzana ordinaria en el estómago sería capaz de digerir sólo para dos días, es probable que se doble al mismo tiempo. Bajo la acción de la catalasa, peroxidasa y otras enzimas, este proceso se lleva a cabo en dos horas. En general, es gracias a este papel, el anabolismo y el catabolismo de proteínas se lleva a cabo, es decir, el plástico y el metabolismo energético.

El papel protector

Hay varios tipos de amenazas, de las que las proteínas están diseñados para proteger el cuerpo.

En primer lugar, el ataque químico traumáticas reactivos, gases, moléculas, sustancias diferente espectro de acción. Los péptidos son capaces de participar con ellos en una reacción química, la conversión en una forma inocua o simplemente neutralizante.

En segundo lugar, la amenaza física de la herida – si la proteína fibrinógeno en el tiempo no se transforma en fibrina en el sitio de la lesión, la sangre no se corte, y por lo tanto se producirá obstrucción. Luego, por el contrario, necesita péptido plasmina capaz coágulo de aspirado y restaurar la permeabilidad del vaso.

En tercer lugar, la amenaza de la inmunidad. Estructura y valor de las proteínas que forman las defensas inmunitarias, son extremadamente importantes. Anticuerpos, inmunoglobulinas, interferones – son elementos importantes y significativos de los sistemas linfático y del sistema inmune. Cualquier partícula extraña, molécula malicioso, las células muertas o de una parte de toda la estructura se somete a una investigación inmediata por el compuesto peptídico. Es por eso que una persona puede poseer, sin la ayuda de medicamentos todos los días para protegerse de la infección y los virus simples.

propiedades físicas

La estructura de las células de proteínas es muy específico y depende de la función. Pero las propiedades físicas de los péptidos son similares y se pueden reducir a las siguientes características.

1. moléculas de peso – a 1000000 dalton.
2. En solución acuosa formar el sistema coloidal. Hay adquiere estructura de cargos capaz varían dependiendo de la acidez del medio.
3. Cuando se expone a condiciones duras (radiación, ácido o álcali, temperatura, etc.) son capaces de moverse a otras conformaciones niveles, es decir, desnaturalización. El proceso en el 90% de los casos irreversibles. Sin embargo, hay un cambio inverso – renaturalización.

Este propiedades básicas de las características físicas de los péptidos.